Jedovaté lipodepsipeptidy bakterie Pseudomonas syringae
Publikováno: Úterý, 22.12. 2015 - 21:14:30
Téma: prof Patočka


Jedovaté lipodepsipeptidy bakterie Pseudomonas syringae

Jiří Patočka

     Bakterie Pseudomonas syringae je celosvětově zodpovědná za velké množství nemocí rostlin (Hirano a Upper, 1990). Infikuje široké spektrum ekonomicky významných druhů jako jsou technické plodiny, zelenina, ovocné dřeviny nebo okrasné rostliny a způsobuje ztráty, které v mnoha oblastech světa dosahují až 50 % produkce (Morris et al., 2007). Tento obecně rozšířený polyfágní parazit je v ČR zodpovědný např. za rakovinné odumírání větví peckovin, zejména broskvoní a meruněk (Kůdela, 2009).



     O vysoké patogenicitě bakterie P. syringae rozhoduje několik sekundárních metabolitů, které tento mikroorganismus produkuje a které se na rozvoji nemoci podílí. Je to početná skupina nízkomolekulárních látek známých jako syringotoxiny, syringomyciny a syringostatiny, spolu s vysokomolekulárními enzymy, které degradují buněčné stěny (Serra et al., 1999). Skupina nízkomolekulárních látek je známa pod názvem pojmem "necrosis-inducing lipodepsipeptide toxins " (nekrózu-indukující lipodepsipeptidové toxiny) (Gross et al., 1997).  Jedná se o skupinu cyklických lipodepsinonapeptidů, které mají fytotoxický a fungistatický účinek (Ballio et al., 1991). Jejich působení je zaměřeno na plazmatickou membránu a na poškození její funkce. Vytváří v membráně buněk póry s vlastnostmi iontových kanálů, které zvyšují pasivní tok iontů přes tuto membránu (Hutchinson et al., 1995; Hutchison a Gross, 1997; Bender et al., 1999). To vede k rozpadu buněk a nekróze pletiv s následným odumřením větví nad místem infekce. U meruněk to má za následek tzv. mrtvici meruněk neboli apoplexii (Morvan, 1993).
     Nejlépe prozkoumaným lipodepsipeptidovým toxinem bakterie P. syringae je syringomycin E (Sinden et al., 1971), který je nejčastěji studovanou látkou podílející se na tvorbě iontových kanálů v buněčných membránách (např. Malev et al., 2001; Schagina et al., 2003; Szabó et al., 2004; Bessonov et al., 2004, 2006; Ostroumova et al., 2008; Anselmi et al., 2011; Becucci et al., 2015).

Literatura
Anselmi M, Eliseo T, Zanetti-Polzi L, Fullone MR, Fogliano V, Di Nola A, Paci  M, Grgurina I. Structure of the lipodepsipeptide syringomycin E in phospholipids  and sodium dodecylsulphate micelle studied by circular dichroism, NMR spectroscopy and molecular dynamics. Biochim Biophys Acta. 2011; 1808(9): 2102-2110.
Ballio A, Barra D, Bossa F, Collina A, Grgurina I, Marino G, Simmaco M. Syringopeptins, new phytotoxic lipodepsipeptides of Pseudomonas syringae pv. syringae. FEBS letters, 1991; 291(1): 109-112.
Becucci L, Tramonti V, Fiore A, Fogliano V, Scaloni A, Guidelli R. Channel-forming activity of syringomycin E in two mercury-supported biomimetic membranes. Biochim Biophys Acta. 2015; 1848(4): 932-941.
Bender CL, Alarcón-Chaidez F, Gross DC. Pseudomonas syringae phytotoxins: mode of action, regulation, and biosynthesis by peptide and polyketide synthetases. Microbiol Molecular Biology Reviews, 1999; 63(2): 266-292.
Bessonov AN, Schagina LV, Takemoto JY, Gurnev PA, Kuznetsova IM, Turoverov KK, Malev VV. Actin and amphiphilic polymers influence on channel formation by Syringomycin E in lipid bilayers. Eur Biophys J. 2006 May;35(5):382-92.
Bessonov AN, Gur'nev FA, Kuznetsova IM, Takemoto JY, Turoverov KK, Malev VV, Shchagina LV. [Interaction between filamentous actin and lipid bilayer causes the increase of syringomycin E channel-forming activity]. Tsitologiia. 2004; 46(7): 628-633. Russian.
Gross DC, DeVay JE, Stadtman FH. Chemical properties of syringomycin and syringotoxin: toxigenic peptides produced by Pseudomonas syringae. J Appl Bacteriology, 1997; 43(3): 453-463.
Hirano SS, Upper CD. Population biology and epidemiology of Pseudomonas syringae. Annual Review Phytopathology, 1990; 28(1): 155-177.
Hutchison ML, Gross DC. Lipopeptide phytotoxins produced by Pseudomonas syringae pv. syringae: comparison of the biosurfactant and ion channel-forming activities of syringopeptin and syringomycin. Molecular Plant-microbe Interactions, 1997; 10(3): 347-354.
Hutchison ML, Tester MA, Gross DC. Role of biosurfactant and ion channel-forming activities of syringomycin in transmembrane ion flux: a model for the mechanism of action in the plant-pathogen interaction. Mol Plant Microbe Interact. 1995; 8(4): 610-620.
Kůdela V. Potential impact of climate change on geographic distribution of plant pathogenic bacteria in Central Europe. Plant Protection Science, 2009; 45: S27-S32.
Malev VV, Kaulin YA, Bezrukov SM, Gurnev PA, Takemoto JY, Shchagina LV. Kinetics of opening and closure of syringomycin E channels formed in lipid bilayers. Membr Cell Biol. 2001; 14(6): 813-829.
Morris CE, Kinkel LL, Xiao K, Prior P, Sands DC. Surprising niche for the plant pathogen Pseudomonas syringae. Infection, Genetics and Evolution, 2007; 7(1): 84-92.
Morvan G. Pathogenic organisms as causes of apricot decline. In X International Symposium on Apricot Culture 1993; 384: 521-532.
Ostroumova OS, Malev VV, Bessonov AN, Takemoto JY, Schagina LV. Altering the activity of syringomycin E via the membrane dipole potential. Langmuir. 2008; 24(7): 2987-91.
Serra MD, Fagiuoli G, Nordera P, Bernhart I, Volpe CD, Di Giorgio D, Menestrina G. (1999). The interaction of lipodepsipeptide toxins from Pseudomonas syringae pv. syringae with biological and model membranes: a comparison of syringotoxin, syringomycin, and two syringopeptins. Molecular Plant-microbe Interactions, 1999; 12(5): 391-400.
Schagina LV, Gurnev PA, Takemoto JY, Malev VV. Effective gating charge of ion  channels induced by toxin syringomycin E in lipid bilayers. Bioelectrochemistry. 2003;60(1-2): 21-27.
Sinden SL, DeVay JE, Backman PA. Properties of syringomycin, a wide spectrum antibiotic and phytotoxin produced by Pseudomonas syringae, and its role in the bacterial canker disease of peach trees. Physiol Plant Pathology, 1971; 1(2): 199-213.
Szabó Z, Budai M, Blaskó K, Gróf P. Molecular dynamics of the cyclic lipodepsipeptides' action on model membranes: effects of syringopeptin22A, syringomycin E, and syringotoxin studied by EPR technique. Biochim Biophys Acta. 2004; 1660(1-2): 118-130.







Tento článek si můžete přečíst na webu Toxicology - Prof. RNDr. Jiří Patočka, DrSc
http://toxicology.cz

Tento článek najdete na adrese:
http://toxicology.cz/modules.php?name=News&file=article&sid=846