Špička kolovitá vyrůstá od května do října na hnijících opadaných větévkách, listech, odumřelých pařezech, uschlých koříncích a jiných rostlinných zbytcích. Obvykle roste pospolitě, často ve značném množství. Polokulovitě klenutý, hluboce rýhovaný a ve středu promáčklý klobouček se zvlněným okrajem má 6–20 mm v průměru a tvarem připomíná bábovku. Povrch je hladký a suchý. Má bílou nebo krémově bílou barvu a promáčklý střed je slabě nahnědlý. Lupeny jsou řídké, bílé nebo krémově bílé a u třeně srůstají do límečku. Límeček podobný kolárku je zvláště výrazný u starších plodnic. Třeň je 1,5–8 cm dlouhý, tlustý 1–2 mm. Je rovný, lesklý, suchý, pružný, pod kloboučkem světlý a směrem k bázi hnědý až černý. Dužnina je velmi tenká. Výtrusný prach je bělavý, výtrusy jsou hladké, elipsoidní, na bázi zúžené, o velikosti 6,5–10 × 3–5 μm.

     Špička kolová je v mykologické literatuře uváděna jako nejedlá houba, ale někteří autoři doporučují kloboučky čerstvých plodnic do polévek. V kuchyni se pro svou nepatrnou velikost špička kolová těžko kdy uplatní, ale výzkumy posledních let ukázaly, že by mohla být vydatným zdrojem extracelulární peroxygenázy. Tyto enzymy, katalyzující reakce přenosu kyslíku na různé substráty, jsou velmi žádané pro chemickou syntézu, protože fungují jako velice selektivní katalyzátory (Joo et al. 1999). Tyto druhy biokatalyzátorů jsou v průmyslu velmi žádané, ale navzdory této skutečnosti je jejich výroba stále omezena a připravují se pouze v malém měřítku v laboratoři. Jejich cena na trhu je proto pořád vysoká. Peroxygenáza z M. rotula byla produkována v kapalné kultuře, a chromatograficky purifikována. Je to třetí aromatická peroxygenáza která byla podrobně charakterizována a první, kterou lze vyrábět ve vysokých výtěžcích s aktivitou cca 41 000 U l-1, což odpovídá asi 445 mg enzymu v litru kapalné kultury. Enzym byl purifikován pomocí FPLC a má molekulovou hmotnost 32 kDa a isoelektrický bod mezi 4,97 a 5,27 (Gröbe et al., 2011).

     Peroxygenáza z M. rotula s peroxidem vodíku jako ko-substrátem je schopna okysličovat různé substráty, mimo jiné aromatické kruhy a alkylové substituenty (Ullrich a Hofrichter 2005, Kluge a kol. 2007, Aranda a kol. 2009) a štěpí různé ethery (Kinne et al. 2009). Bylo zjištěno, že na rozdíl od většiny známých peroxygenáz je enzym z M. rotula vysoce stabilní v rozmezí pH od 5 do 10 a také v přítomnosti organických rozpouštědel, jako je methanol, acetonitril a N,N-dimethylformamid. Na rozdíl od jiných oxygenáz, nevykazovala peroxygenáza M. rotula ani bromační ani chlorační aktivitu (Gröbe et al., 2011).

Aranda E, Kinne M, Kluge M, Ullrich R, Hofrichter M: Conversion of dibenzothiophene by the mushrooms Agrocybe aegerita and Coprinellus radians and their extracellular peroxygenases. Appl Microbiol Biotechnol 2009, 82: 1057–1066.

Gröbe G, Ullrich R, Pecyna MJ, Kapturska D, Friedrich S, Hofrichter M, Scheibner K. High-yield production of aromatic peroxygenase by the agaric fungus Marasmius rotula. AMB Express, 2011; 1(1): 1-11.

Joo H, Lin Z, Arnold FH: Laboratory evolution of peroxide-mediated cytochrome P450 hydroxylation. Nature 1999, 399: 670–673.

Kinne M, Poraj-Kobielska M, Ralph SA, Ullrich R, Hofrichter M, Hammel KE: Oxidative cleavage of diverse ethers by an extracellular fungal peroxygenase. J Biol Chem 2009, 284: 29343–9.

Kluge MG, Ullrich R, Scheibner K, Hofrichter M: Spectrophotometric assay for detection of aromatic hydroxylation catalyzed by fungal haloperoxidase-peroxygenase. Appl Microbiol Biotechnol 2007, 75: 1473–1478.

Ullrich R, Hofrichter M. The haloperoxidase of the agaric fungus Agrocybe aegerita hydroxylates toluene and naphthalene. FEBS Lett 2005, 579: 6247–6250.