Lektin talovínu zimního
Jiří Patočka
Lektiny tvoří velkou skupinu většinou rostlinných proteinů, které jsou schopny s vysokou mírou specificity rozpoznávat a vázat cukry, ať už volné nebo vázané v glykoproteinech nebo v glykolipidech. Lektiny poprvé popsal mikrobiolog Hermann Stillmark (1860–1923), který je objevil v semenech luštěnin. V roce 1888 obhájil disertační práci o ricinu a jeho toxicitě, čímž položil základy nové vědní disciplíny zvané lektinologie. Lektiny se účastní mnoha dějů, ve kterých je nutné specifické rozpoznávání (imunologické reakce, kontakt buněk ve tkáních, interakce patogenů s hostitelem atd.). První objevené lektiny byly pro jejich schopnost aglutinovat (shlukovat, srážet) červené krvinky pojmenovány aglutininy (WGA – wheat germ agglutinin, RCA – Ricinus communis agglutinin).
Talovín zimní (Eranthis hyemalis) je zářivě žlutá květina, která patří mezi první posly jara. Kvete v únoru až březnu a má miskovité květy na krátkých stopkách. Květy jsou složeny pouze z kališních lístků a podpírá je mnohodílný zelený listen. Rostlina je původem z jižní Evropy, ale ja hojně zastoupena na našich zahrádkách.
Hlízy talovínu obsahují jedovatý lektin, protein složený ze dvou nestejně velkých peptidových řetězců (mol. hm. 30 kDa a 32 kDa) spojených disulfidickou vazbou. Proteiny tohoto lektinu jsou bohaté na kyselinu asparagovou, kyselinu glutamovou a na leucin a obsahují 5% kovalentně vázaného sacharidu. Inhibiční testy prokázaly, že lektin je specifický pro N-acetylgalaktosamin, ale vykazuje také výraznou specificitu vůči erytrocytům (Cammue et al., 1895).
Mnohé z lektinů patří mezi smrtelně jedovaté látky. Tak na příklad ricin ze semen skočce obecného (Ricinus communis) je řazen mezi ribozomální jedy, protože blokuje činnost organel, v nichž jsou v buňce syntetizovány proteiny. Jedy jako ricin nebo abrin (lektin z Abrus precatorius) jsou na seznamu nebezpečných látek, na něž se vztahuje mezinárodní úmluva o zákazu bakteriologických (biologických) a toxinových zbraní. Lektin z talovínu je určitě také jedovatý, ale žádné otravy touto rostlinou nejsou v odborné literatuře popsány.
Lektin talovínu inhibiuje syntéuy proteinů pomocí eukaryotických translačních systémů. Tento protein má také antivirovou aktivitu proti rostlinnému viru (vir mozaiky vojtěšky) a larvicidní aktivitu proti kořenovému červu kukuřice (Diabrotica undecimpunctata howardii), hlavnímu škůdci kukuřice. Jak izoelektrická fokusace na gelech, tak chromatofokuse naznačují heterogenitu proteinu. Tři objevné druhy mají izoelektrické body v rozmezí 4-5. Disulfidovou vazbu mezi peptidovými řetězci lze rychle redukovat beta-merkaptoethanolem. Redukované řetězce mají stejnou molekulovou hmotnost, ale liší se konformací (Kumar et al., 1993). Lektin talovínu je cytotoxický (McCornell et al., 2015) a jeho protinádorové účinky mají velký potenciál silného terapeutického agens (Djafari et al., 2018). Lektin má také silné hematoaglutinční účinky (Dara et al., 2021).
Literatura
Cammue BP, Peeters B, Peumans WJ. Isolation and partial characterization of an N-acetylgalactosamine-specific lectin from winter-aconite (Eranthis hyemalis) root tubers. Biochem J. 1985;227(3):949-55. doi: 10.1042/bj2270949.
Dara S, Lavudi HN, Rao V, Badithi N, Kottapalli S. Purification and partial characterization of a high hemagglutinating chitin-binding lectin from Aponogeton natans tubers. https://doi.org/10.1101/2021.01.21.427601. V tisku
Djafari J, McConnell MT, Santos HM, Capelo JL, Bertolo E, Harvey SC, Lodeiro C, Fernández-Lodeiro J. Synthesis of Gold Functionalised Nanoparticles with the Eranthis hyemalis Lectin and Preliminary Toxicological Studies on Caenorhabditis elegans. Materials (Basel). 2018;11(8):1363. doi: 10.3390/ma11081363.
Kumar MA, Timm DE, Neet KE, Owen WG, Peumans WJ, Rao AG. Characterization of the lectin from the bulbs of Eranthis hyemalis (winter aconite) as an inhibitor of protein synthesis. J Biol Chem. 1993;268(33):25176-83.
McConnell MT, Lisgarten DR, Byrne LJ, Harvey SC, Bertolo E. Winter Aconite (Eranthis hyemalis) Lectin as a cytotoxic effector in the lifecycle of Caenorhabditis elegans. PeerJ. 2015;3:e1206. doi: 10.7717/peerj.1206.
